鈣網蛋白（Calreticulin, CALR）主要是一種內質網伴侶蛋白，也在促進程序性細胞清除（programmed cell removal, PrCR）中發揮關鍵作用，其作為巨噬細胞的 “吃我” 信號，指導巨噬細胞識別和吞噬死亡、患病或多余的細胞。近期研究表明，巨噬細胞可將自身的 CALR 轉移至靶細胞表面暴露的去唾液酸糖鏈上，為 PrCR 標記靶細胞。盡管 CALR 在這一過程中起關鍵作用，但其由巨噬細胞分泌的分子機制及在靶細胞上結合位點的形成仍不清楚。研究發現，CALR 在分泌時發生 C 端切割，產生一種截短形式，作為可在靶細胞上檢測到的活性 “吃我” 信號。研究人員確定組織蛋白酶（cathepsins）是參與這種切割過程的潛在蛋白酶。此外，研究表明巨噬細胞釋放神經氨酸酶（neuraminidases），其修飾靶細胞表面并促進 CALR 結合。這些見解揭示了脂多糖（lipopolysaccharide, LPS）激活的巨噬細胞通過調節 CALR 切割和神經氨酸酶活性為 PrCR 標記靶細胞的協同機制。目前，它們如何識別待靶向的細胞仍不清楚。