錨蛋白功能與神經元結構
作為細胞內支架蛋白家族，錨蛋白（ankyrins）通過膜結合域中的24個錨蛋白重復序列與細胞黏附分子（CAMs）、離子通道（如Na_V1.2）等結合，并借助Zu5域連接β-血影蛋白（β-spectrin）錨定至肌動蛋白骨架。其亞型ankyrin-R、-B、-G（分別由ANK1/2/3編碼）雖序列高度相似，但通過可變剪接產生不同分子量異構體（如480 kDa ankyrin-G），在神經元中呈現非重疊定位與功能。

亞型特異性定位機制
480 kDa ankyrin-G通過獨有的"巨外顯子"編碼的絲氨酸富集域和尾部域定位于軸突起始段（AIS），招募βIV-血影蛋白并聚集電壓門控鈉通道（VGSCs），驅動動作電位起始。220 kDa ankyrin-B則通過多胱氨酸位點棕櫚�；�靶向樹突膜，調控Na_V1.2通道的 dendritic excitability。

磷酸化調控構象開關
ankyrin-G的S2417、S1982和S2619位點磷酸化（可能由CK2激酶催化）誘導其從閉合構象轉變為開放構象，暴露出Zu5域以結合βIV-血影蛋白。磷酸化缺失突變體導致AIS區βIV-血影蛋白募集失敗，但有趣的是僅S2417A突變不影響ankyrin-G自身聚集或其他結合伙伴（如神經束蛋白）的招募。

棕櫚�；�驅動膜定位
所有ankyrin-G亞型均依賴C70位點棕櫚�；瘜崿F膜結合：190 kDa亞型通過zDHHC5/8酶修飾定位于樹突棘調控突觸形態，480 kDa亞型則在AIS和GABA能突觸中發揮功能。ankyrin-B則需5個胱氨酸位點棕櫚�；�（由zDHHC17催化），其突變體雖保留軸突運輸功能，但喪失樹突膜定位及Na_V1.2支架能力。

泛素化平衡蛋白穩態
E3連接酶Cdc20/APC介導ankyrin-G多聚泛素化降解，而去泛素化酶Usp9X則穩定其水平。Usp9X缺失導致樹突棘密度降低及ankyrin-G聚集，提示泛素化動態平衡對突觸可塑性的關鍵作用。

疾病與治療潛力
ankyrin功能障礙與癲癇、ASD等疾病密切相關。靶向PTMs酶（如zDHHC棕櫚酰轉移酶、Usp9X）可能成為干預策略，例如調控棕櫚�；�可改變VGSCs膜定位，而磷酸化抑制劑可能調節AIS電生理特性。未來研究需揭示PTMs在神經元發育中的時序調控及與結合伙伴的協同修飾機制。